효소

개요

효소(酵素, 영어: Enzyme)는 촉매의 일종으로 단백질 아니면 RNA로 구성되어 있다. 그러나 거의 대부분이 단백질로 되어있으며 이게 없으면 생물이 살아가는데 큰 지장이 생긴다. RNA 효소를 리보자임이라 하는데, 대표적인 게 리보솜에 있는 23s rRNA의 일부에 위치한 펩티드 중합효소이다.

생물학의 꽃은 항상성이므로, 당연히 효소도 반응을 조절할 수 있는 장치를 내재하고 있다. 효소의 억제 물질이 기질과 완전히 같은 곳에 달라붙으면 경쟁적 억제, 완전 다른 곳에 붙으면 비경쟁적 억제, 기질 결합 부위가 아니지만 그 근처에 붙으면 불경쟁적 억제라고 한다.

상세

이게 중요한 이유는 낮은 온도에서도 화학 반응을 일으킬 수 있기 때문이다. 즉 이거 없이 화학 반응을 일으키려면 시간이 존나 지나거나 불 태우거나 둘 중 하나다. 전자면 식사 한 끼가 소화되는데 50년이 걸리고 후자는 너무 위험하다. 효소의 연구는 1700년대 후반으로 거슬러 올라간다.

효소 내에 기질이 들어가는 공간은 기질과의 결합을 엔탈피적으로 안정화시켜 엔트로피 효과를 무마하기 위한 작용기가 수두룩하며, 반응을 방해하는 물 등의 다른 친핵체를 입구컷할 수 있다. 대부분의 반응을 일으키는 효소에서 가장 중요한 두 가지 구성요소는 active site에서 가장 노예인 Catalytic Triad와, 기질 인식 포켓이다.

Catalytic Triad는 active site 안에 성능이 좋은 친핵체 하나와, 여기 이웃한 전자나 양성자를 수용하고 뱉을 수 있는 2개 이상의 작용기 집단을 말한다. 중간체에 달라붙은 친핵체를 다시 재생하고, 생성물을 분리하기 위해 catalytic triad는 대부분 가장 흔한 친핵체인 물을 사용한다. 이를 출입하도록 할 수 있게 active site의 모양도 전체적으로 변한다. 친핵체 역할은 주변 작용기에 의해 전자 밀도가 높아진 세린, 트레오닌, 시스테인이 맡는다.

기질 인식 포켓은 기질 특이성을 결정하는, active site 밖에 있는 구멍이다. 특히 펩타이드 등 복잡한 분자를 정확히 인식해야 하는 분해 효소에 많다. 위 그림과 같이, 작용부위 몇 개 앞이나 뒤의 아미노산 R기를 특정적으로 인식한다.

약점 및 단점

단백질로 이루어진 게 대부분이라 극한 효소가 아니면 섭씨 40도만 돼도 제기능을 못하고 익어버린다.

효소반응

개요

효소반응 Enzyme reaction

효소에 의해 촉매되는 반응. 생체에서의 화학반응은 거의 모두 효소반응이라고 한다.

어떤 원리로 반응되는가?

먼저 효소와 기질이 결합하여 복합체를 형성하고 이어서 해리하여 반응산물과 유리의 효소로 된다.

주요 특징

첫째로 온화한 조건에서는 더 잘된다고 한다. 이것은 효소가 단백질이고 극단적인 pH나 열에 의해서는 변성된다는 관계가 있기 때문이라나 뭐라나...

둘째, 특이성이 머단하다고 한다. 먼저 작용하는 화합물에 대한 선택성이 크고 이것을 기질 특이성이라고 부른다.

셋째, 기질에 대한 포화가 있다는 것이다. 미카엘리스-멘텐식에 의하면 기질농도가 낮을 경우에는 1차반응이 일어나고 기질농도가 상승할수록 반응은 혼합차수를 갖게 되고 나아가 기질농도가 높아지면 영(zero)차반응이 된다고 한다.

넷째, 여러 가지 저해를 들 수 있다고 한다.